Архив электронных ресурсов
[Зарегистрироваться]
 

eKhNUIR >
Факультет радіофізики, біомедичної електроніки та комп’ютерних систем >
Наукові роботи. Радіофізичний факультет >

Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс: http://dspace.univer.kharkov.ua/handle/123456789/7235

Название: Mechanism of activation by CA2+ of hemolysis induced by lytic polypeptide equinatoxin II
Авторы: Rudenko, S.V.
Shchetinina, E.M.
Ключевые слова: erythrocyte
hemolysis
divalent cations
equinatoxin II
Дата публикации: 2011
Издатель: Харьковский Национальный Университет им. В.Н.Каразина
Библиографическое описание: Журнал
Серия/Номер: Биофизический вестник;26(1)
Реферат: Equinatoxin II is a cytolytic polypeptide from the sea anemone Actinia equina L. which forms pores in natural and artificial membranes. In the present study, we show that the mechanism by which Ca2+ activates toxin-induced hemolysis of human red blood cells consists of the ability of Ca2+ which enters the cell presumably through preformed toxin-induced pores and acts inside the cell to increase the rate of toxin binding to the membrane. As a result, a larger amount of pores is produced thus increasing the rate of hemolysis. In addition, the data reveal that equinatoxin II induces hemolysis of RBC interacting with a limited number of toxin-binding sites (receptors) with an upper estimate of (180 35) 103 sites per one cell. The total number of toxin-binding sites does not depend on the presence of Ca2+. These data strongly suggest that specific receptor must exist on the erythrocyte membrane to mediate the hemolytic action of this toxin.
URI: http://dspace.univer.kharkov.ua/handle/123456789/7235
Располагается в коллекциях:Наукові роботи. Радіофізичний факультет

Файлы этого ресурса:

Файл Описание РазмерФормат
26_6.pdf369,86 kBAdobe PDFЭскиз
Просмотреть/Открыть
Просмотр статистики

Все ресурсы в архиве защищены авторским правом, все права сохранены.

 

Valid XHTML 1.0! Яндекс цитирования DSpace Software Copyright   ©   2002-2008   MIT   and   Hewlett-Packard - Обратная связь